酶在大多數生物學過程中扮演著關鍵角色——控制能量轉換以及遺傳信息和信號的轉錄和轉譯。它們擁有非凡的能力，可使生物化學反應加快很多個數量級。
　　
　因此，科學界對在分子水平上理解酶的催化動力起源存在廣泛興趣。雖然科學家利用實驗和計算的方法提出了很多假設，但它們必須得到嚴格的檢驗。
　　
　在美國物理聯合會出版公司下屬《化學物理學報》上，一群來自南加州大學（usc）的研究人員展示了對動力學概念，即在蛋白構象移動和化學反應之間依賴于時間的耦合，進行的關鍵性的回顧。該研究分析了符合以及不符合動力學效應的所有合理定義。
　　
　該團隊的工作集中在探尋酶復雜反應的多尺度計算機仿真上。目前是usc特聘化學教授的ariehwarshel因此項工作和michaellevitt、martinkarplus共同獲得2013年諾貝爾化學獎。
　　
　“我們的研究回顧了控制酶催化效率的各種方案。控制酶催化效率需要構建同化學反應相關的自由能表面，以及包含構象和化學坐標的催化圖景。”上述研究共同作者、和warshel一起共事的博士后助理ramprasadbora解釋說，利用可靠的理論方法構建這些表面是非常有價值的。
　　
　通過比較酶催化反應和溶液反應的自由能表面以及影響這些表面的各種因素，研究人員得以辨認出影響酶活力的因素。